Рафт за книги на NCBI. Услуга на Националната медицинска библиотека, Национални здравни институти.

разграждат

Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Биохимия. 5-то издание. Ню Йорк: W H Freeman; 2002 г.

  • По споразумение с издателя тази книга е достъпна чрез функцията за търсене, но не може да бъде разглеждана.

Биохимия. 5-то издание.

Диетичният протеин е жизненоважен източник на аминокиселини. Протеините, погълнати от диетата, се усвояват в аминокиселини или малки пептиди, които могат да се абсорбират от червата и да се транспортират в кръвта. Друг източник на аминокиселини е разграждането на дефектни или ненужни клетъчни протеини.

23.1.1. Храносмилането и усвояването на хранителните протеини

Храносмилането на протеини започва в стомаха, където киселинната среда благоприятства денатурацията на протеините. Денатурираните протеини са по-достъпни като субстрати за протеолиза, отколкото естествените протеини. Основният протеолитичен ензим на стомаха е пепсин, неспецифична протеаза, която, забележително, е максимално активна при рН 2. По този начин пепсинът може да бъде активен в силно киселинната среда на стомаха, въпреки че други протеини претърпяват денатурация там.

Разграждането на протеина продължава в лумена на червата благодарение на активността на протеолитичните ензими, секретирани от панкреаса. Тези протеини, въведени в глави 9 и 10 (раздели 9.1 и 10.5), се секретират като неактивни зимогени и след това се превръщат в активни ензими. Батерията от ензими показва широк спектър от специфичност и така субстратите се разграждат до свободни аминокиселини, както и ди- и трипептиди. Храносмилането се засилва допълнително от протеази, като аминопептидаза N, които се намират в плазмената мембрана на чревните клетки. Аминопептидазите усвояват протеини от амино-терминалния край. Единични аминокиселини, както и ди- и трипептиди, се транспортират в чревните клетки от лумена и впоследствие се освобождават в кръвта за усвояване от други тъкани (Фигура 23.1).

Фигура 23.1

Храносмилане и усвояване на протеини. Храносмилането на протеини е преди всичко резултат от активността на ензимите, секретирани от панкреаса. Аминопептидазите, свързани с чревния епител, усвояват допълнително протеините. Аминокиселините и ди- и трипептидите (повече.)

23.1.2. Клетъчните протеини се разграждат при различна скорост

Обменът на протеини - разграждането и ресинтезата на протеините - се извършва постоянно в клетките. Въпреки че някои протеини са много стабилни, много протеини са краткотрайни, особено тези, които са важни за метаболитната регулация. Промяната на количествата на тези протеини може бързо да промени метаболитните модели. Освен това клетките имат механизми за откриване и отстраняване на увредени протеини. Значителен дял от новосинтезирани протеинови молекули са дефектни поради грешки в транслацията. Дори протеините, които са нормални при първия синтез, могат да претърпят окислително увреждане или да бъдат променени по друг начин с течение на времето.

Полуживотът на протеините варира в рамките на няколко порядъка (Таблица 23.1). Орнитиндекарбоксилазата, приблизително 11 минути, има един от най-кратките полуживоти от всеки протеин на бозайници. Този ензим участва в синтеза на полиамини, които са клетъчни катиони, необходими за растежа и диференциацията. Животът на хемоглобина, от друга страна, е ограничен само от живота на червените кръвни клетки, а протеинът на лещата, кристалин, от живота на организма.

Таблица 23.1

Зависимост на полуживота на цитозолните дрождни протеини от естеството на техните амино-крайни остатъци.

По споразумение с издателя тази книга е достъпна чрез функцията за търсене, но не може да бъде разглеждана.